Einblick in die Kollagenassemblierung in Gegenwart von Lysin und Glutaminsäure: Eine In-vitro-Studie

Ziel dieser Studie ist es, die Auswirkungen der beiden geladenen Aminosäuren Lysin und Glutaminsäure auf den Fibrillogenese-Prozess von Kollagenmolekülen zu bewerten. Die Analysen von Trübheit, Zeta-Potential und Faser-Durchmesser zeigen, dass die Einführung von positiv geladenem Lysin in Kollagen die Größe und Menge der selbst assemblierten Kollagenfibrillen erheblich verbessern könnte. Im Gegensatz dazu könnte die negativ geladene Glutaminsäure die Selbstassemblierung der Kollagenbausteine in eine höher geordnete Struktur einschränken.

Die optimalen Bedingungen für die Fibrillogenese werden erreicht, wenn die Lysinkonzentration 1 mM beträgt. Analysen mittels Rasterelektronenmikroskopie (SEM) und Atomkraftmikroskopie (AFM) zeigen, dass die rekonstruierten Kollagen-Lysin-Co-Fibrillen im Vergleich zu reinem Kollagen eine höhere Dichte an Interfibrillenverflechtungen sowie längere und geradere Fibrillen aufweisen. Die spezifischen D-Periodenmuster der rekonstruierten Kollagenfibrillen sind deutlich erkennbar, und die Breite der D-Bänder nimmt nach der Einführung von Lysin kontinuierlich zu. Darüber hinaus bestätigt die kinetische und thermodynamische Analyse der Kollagen-Selbstassemblierung, dass die Reaktionskonstanten beider Assemblierungsphasen nach der Einführung von Lysin sinken, was darauf hindeutet, dass Lysin den Prozess der Kollagenfibrillogenese im Einklang mit den thermodynamischen Gesetzen fördert.